Es va clonar un nou gen de β-glucosidasa, bgl1G5, a partir de Phialophora sp.G5 i expressat amb èxit a Pichia pastoris.L'anàlisi de la seqüència va indicar que el gen consta d'un marc de lectura obert de 1.431 pb que codifica una proteïna de 476 aminoàcids.La seqüència d'aminoàcids deduïda de bgl1G5 va mostrar una alta identitat del 85% amb una β-glucosidasa caracteritzada de Humicola grisea de la família de glicòsids hidrolases 1. En comparació amb altres homòlegs de fongs, Bgl1G5 va mostrar una activitat òptima similar a pH 6,0 i 50 °C i va ser estable. a pH 5,0-9,0.A més, Bgl1G5 va mostrar una bona termoestabilitat a 50 ° C (6 h de vida mitjana) i una activitat específica més alta (54, 9 U mg–1).Els valors de K m i V max cap a p-nitrofenil β-D-glucopiranòsid (pNPG) van ser de 0,33 mM i 103,1 μmol min–1 mg–1, respectivament.L'assaig d'especificitat del substrat va demostrar que Bgl1G5 era molt actiu contra pNPG, feble en p-nitrofenil β-D-cel·lobiòsid (pNPC) i p-nitrofenil-β-D-galactopiranòsid (ONPG) i no tenia activitat sobre la cel·lobiosa.
