Productes

L'espectroscòpia infraroja s'ha utilitzat per mapejar les interaccions substrat-proteïna: els canvis conformacionals del reticle sarcoplasmàtic Ca(2+)-ATPasa després de la unió de nucleòtids i la fosforilació de l'ATPasa es van controlar mitjançant els anàlegs ATP i ATP del substrat (2'-desoxi-ATP, 3). '-desoxi-ATP i inosina 5'-trifosfat), que es van modificar en grups funcionals específics del substrat.Les modificacions del 2'-OH, el 3'-OH i el grup amino de l'adenina redueixen l'extensió del canvi conformacional induït per la unió de l'ATPasa, amb efectes especialment forts observats per als dos últims.Això demostra la sensibilitat estructural del complex nucleòtid-ATPasa a les interaccions individuals entre el nucleòtid i l'ATPasa.Tots els grups estudiats són importants per a la unió i les interaccions d'un grup de lligands determinat amb l'ATPasa depenen de les interaccions d'altres grups de lligands.Es va observar fosforilació de l'ATPasa per a ITP i 2'-desoxi-ATP, però no per a 3'-desoxi-ATP.No hi ha cap vincle directe entre l'extensió del canvi conformacional després de la unió dels nucleòtids i la velocitat de fosforilació, demostrant que l'extensió total del canvi conformacional induït per ATP no és obligatori per a la fosforilació.Tal com s'ha observat per al complex nucleòtid-ATPasa, la conformació del primer intermedi ATPasa fosforilada E1PCa(2) també depèn del nucleòtid, cosa que indica que els estats d'ATPasa tenen una conformació menys uniforme del que s'havia previst anteriorment.