L-cistina CAS: 56-89-3 99% cristalls blancs o pols cristal·lina
| Número de catàleg | XD90322 |
| nom del producte | L-cistina |
| CAS | 56-89-3 |
| Fórmula molecular | C6H12N2O4S2 |
| Pes molecular | 240.30 |
| Detalls d'emmagatzematge | Ambient |
| Codi Tarifari Harmonitzat | 29309013 |
Especificació del producte
| Aparença | Cristalls blancs o pols cristal·lí |
| Assaig | 99% |
| Grau | USP32 |
| Rotació específica | -215° a -225° |
| Metalls pesants | <0,0015% |
| AS | 1,5 ppm màxim |
| SO4 | 0,040% màx |
| Fe | <0,003% |
| Pèrdua en l'assecat | 0,20% màx |
| Residual a l'encesa | 0,10% màx |
| Cl | 0,10% màx |
Les estructures cristal·lines dels complexos de carboxipeptidasa T (CpT) amb anàlegs de substrats de fenilalanina i arginina -àcid benzilsuccinic i àcid (2-guanidinoetilmercapto)succinic- es van determinar mitjançant el mètode de substitució molecular a resolucions d'1,57 Å i 1,62 Å per aclarir el perfil d'especificitat del substrat ampli. de l'enzim.Es va demostrar que els residus conservadors Leu211 i Leu254 (també presents tant a la carboxipeptidasa A com a la carboxipeptidasa B) eren determinants estructurals per al reconeixement de substrats hidrofòbics, mentre que Asp263 era per al reconeixement de substrats carregats positivament.Les mutacions d'aquests determinants modifiquen el perfil del substrat: la variant CpT Leu211Gln adquireix propietats semblants a la carboxipeptidasa B, i la variant CpT Asp263Asn la selectivitat semblant a la carboxipeptidasa A.Es va demostrar que el bucle Pro248-Asp258 que interactua amb Leu254 i Tyr255 és responsable del reconeixement del residu C-terminal del substrat.La unió del substrat al sublloc S1' condueix al canvi de l'endent del lligand d'aquest bucle, i el moviment de la cadena lateral Leu254 indueix la reordenació de la conformació del residu Glu277 crucial per a la catàlisi.Aquesta és una nova visió de la selectivitat del substrat de les metalocarboxipeptidases que demostra la importància de les interaccions entre el sublloc S1' i el centre catalític.
