Àcid (2S,3R)-2-amino-3-hidroxibutanoic Cas: 72-19-5 99% pols cristal·lina blanca
| Número de catàleg | XD90285 |
| nom del producte | Àcid (2S,3R)-2-amino-3-hidroxibutanoic |
| CAS | 72-19-5 |
| Fórmula molecular | C4H9NO3 |
| Pes molecular | 119.11916 |
| Detalls d'emmagatzematge | Ambient |
| Codi Tarifari Harmonitzat | 29225000 |
Especificació del producte
| Assaig | 99-101% |
| Aparença | Pols cristal·lí blanc |
| Rotació específica | -27,5 a -29,0 |
| Metalls pesants | 10 ppm màx. |
| AS | 10 ppm màxim |
| pH | 5,2 - 6,5 |
| SO4 | <0,020% |
| Fe | 10 ppm màxim |
| Pèrdua en l'assecat | <0,20% |
| Residus a l'encesa | <0,10% |
| Transmissió | NLT 98% |
| Cl | <0,02% |
| Sal d'amoni | <0,02% |
Les proteïnes fosfatases de serina/treonina s'han descrit en molts bacteris patògens com a enzims essencials implicats en vies de transducció del senyal depenent de la fosforilació i associats freqüentment amb la virulència d'aquests organismes.Una inspecció del genoma de Mycoplasma synoviae va revelar la presència d'un gen (prpC) que codifica una proteïna fosfatasa putativa de la subfamília de la proteïna fosfatasa 2C (PP2C).Aquí, informem d'una caracterització bioquímica completa de la fosfatasa de M. synoviae (PrpC) i el paper particular dels ions metàl·lics en la relació estructura-funció d'aquest enzim.L'anàlisi de la seqüència d'aminoàcids PrpC va revelar que tots els residus implicats en el centre metàl·lic dinuclear i els putatius residus de coordinació d'ions del tercer metall, conservats a les fosfatases PP2C, estan presents a PrpC.PrpC és una proteïna monomèrica capaç de desfosforilar els fosfosubstrats amb dependència dels ions Mn(2+).L'anàlisi d'estabilitat tèrmica va demostrar l'estabilitat de l'enzim a temperatures suaus i la influència dels ions Mn(2+) en aquesta propietat.L'anàlisi d'espectrometria de masses va suggerir que tres ions metàl·lics s'uneixen a PrpC, dos dels quals amb una constant aparent d'alta afinitat.L'anàlisi mutacional dels residus putatius de coordinació del tercer metall, Asp122 i Arg164, va revelar que aquestes variants presentaven una unió més feble dels ions de manganès i que ambdues mutacions van afectar l'activitat de la fosfatasa PrpC.Segons aquests resultats, PrpC és un membre de proteïna fosfatasa depenent del metall amb una estabilitat millorada en forma holo i amb Asp122, possiblement implicat en el tercer lloc d'unió al metall, essencial per a l'activitat catalítica.
